Badania strukturalne enzymów działających na kwasy nukleinowe

(Laboratorium Struktury Białka MIBMiK - zespół dr. Marcina Nowotnego)
Badania strukturalne rezolwazy RuvC

W Laboratorium Struktury Białka prowadzone są prace nad rozwiązaniem pierwszej struktury kompleksu substratowego bakteryjnej rezolwazy RuvC – białka rozcinającego struktury Holliday’a. Struktura ta pozwoli ustalić konformację DNA w kompleksie oraz sposób jego wiązania.

W szczególności planowane jest ustalenie szczegółów mechanizmu katalitycznego oraz mechanizmu sekwencyjnej specyficzności RuvC.

Badania strukturalne odwrotnych transkryptaz

Odwrotne transkryptazy kopiują jednoniciowe RNA do dwuniciowego DNA, co jest jednym z podstawowych etapów cyklu namnażania retrowirusów. Prowadzone są prace nad uzyskaniem rekombinowanego enzymu  z wirusa HTLV-I, który jest ludzkim patogenem. Prowadzone są również próby krystalizacji odwrotnych transkryptaz z trzech lentiwirusów – FIV, BIV i EIAV, zarówno w formie apo jak i w obecności kwasów nukleinowych odpowiadających kolejnym etapom odwrotnej transkrypcji.

Badania strukturalne białka UvrA

Białko UvrA odpowiada w bakteriach za wykrywanie uszkodzeń DNA w ścieżce NER (Nucleotide Excission Repair). Celem badań w Laboratorium Struktury Białka jest poznanie mechanizm rozpoznawania przez UvrA różnego rodzaju uszkodzeń. Jednym z najważniejszych z nich są tzw. dimery tymidynowe indukowane przez światło UV, na których koncentrują się obecnie prowadzone prace.

Badania strukturalne kompleksów substratowych RNazy H2

Rolą RNaz H2 jest trawienie pojedynczych rybonukleotów błędnie włączonych do DNA przez polimerazy i w ten sposób zapewnienie stabilności materiału genetycznego. Badania strukturalne RNaz H2 prowadzone w Laboratorium Struktury Białka zaowocowały rozwiązaniem pierwszych struktur kompleksu substratowego dla tego enzymu. Pozwoliły one na ustalenie szczegółów mechanizmu rozpoznawania i hydrolizy pojedynczych rybonukleotydów obecnych w DNA.